티오레독신(TRXs)은 산화 스트레스 반응에서 핵심적인 역할을 수행하는 작고 보존된 환원-산화(redox) 활성을 지닌 단백질이다. 본 연구에서는 새로 분리한 효모 Metschnikowia persimmonesis로부터 새로운 티오레독신인 MpTRX1을 확인하고 기능적으로 특성화하였다. 전장 MpTRX1 유전자를 클로닝하고 Escherichia coli 및 Saccharomyces cerevisiae에서 발현하여 그 생화학적 및 생리학적 기능을 분석하였다. MpTRX1은 표준적인 CXXC 환원-산화 모티프를 포함하는 103개 아미노산의 단백질을 암호화하며, 구조 모델링은 보존된 티오레독신 접힘(폴드)이 있음을 확인하였다. 재조합 MpTRX1은 DTNB(5,5'-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)) 및 인슐린 환원 분석법 모두에서 명확한 이황화물 환원효소 활성을 나타냈다. 촉매성 시스테인 잔기 각각을 변이시키면 활성이 소실되어, 이들이 필수적 역할을 한다는 점을 확인하였다. 또한 S. cerevisiae에서의 이종 발현은 과산화수소로 유도된 산화 스트레스에 대한 내성을 증가시켰다. 기능 분석은 이종 시스템에서 수행되었지만, 이러한 결과는 MpTRX1이 M. persimmonesis에서 산화 스트레스 보호에 기여할 수 있는 진정한 티오레독신임을 보여준다. 본 연구는 M. persimmonesis 유래 단백질에 대한 최초의 분자 수준 특성 규명을 제공하며, 그 잠재적 생태학적 및 생명공학적 응용 분야에 대한 향후 연구의 기반을 마련한다. 핵심 사항: • M. persimmonesis로부터의 새로운 티오레독신인 MpTRX1 확인. • 재조합 MpTRX1은 화학적 기질과 단백질 기질 모두를 환원. • MpTRX1 과발현은 S. cerevisiae에서 산화 스트레스 내성을 향상.

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