알츠하이머병(AD)은 아밀로이드 관련 질환으로 분류된다. 아밀로이드 베타(Aβ)는 AD의 병인 발현에 중요한 역할을 하는 것으로 알려진 막관통 단백질이다. 이러한 Aβ 단백질은 세포막에서 이온 채널 또는 기공을 형성할 수 있다. 연구를 통해 Aβ 이온 채널의 막관통 도메인의 구조가 규명되었다. 또한 다양한 연구에서 Aβ 이온 채널의 형성을 차단하거나 억제하는 물질이 조사되어 왔다. 아연 이온은 AD의 잠재적 억제제로 간주된다. 본 연구에서는 Aβ 단백질의 막관통 도메인과 일부 외부 도메인(hAPP-TM)에 주목하였으며, 용액 상태 NMR을 사용하여 아연 이온이 존재하는 조건에서 단백질의 잔기에 대한 영향을 확인하였다. 아울러 bicelle 존재 하에서 고체상 NMR을 이용하여 단백질의 구조 및 방향성을 확인하고자 하였다.

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