아포지단백질 B-100(Apolipoprotein B-100; Apo-B100)은 저밀도 지단백질(low density lipoprotein; LDL)의 주요 구성 성분이다. Apo B-100 단백질은 4,536개의 아미노산 서열을 가지며, 이들 아미노산은 이후 20개의 아미노산(P1-P302)과 함께 A 내지 G의 펩타이드 군으로 분류된다. 펩타이드 군은 말ondialdehyde(MDA)를 통해 산화되어 면역글로불린(Ig) 항원의 역할을 하였다. IgG 항원의 최고 값을 갖는 D-군 펩타이드에서 유래한 모사(mimetic) 펩타이드 P1(EEEMLENVSLVCPKDAT RFK)을 항원 특이성을 제공할 수 있는 구조 연구를 위해 선택하였다. 원편광이중굴절(Circular Dichroism; CD) 스펙트럼을 190–250 nm 범위에서 펩타이드의 이차 구조에 대해 측정하였다. 실험 결과 P1은 부분적으로 및 무작위 코일(random coil) 구조를 보였다. 동종핵(homonuclear) 2D-NMR(COSY, TOCSY, NOESY) 실험을 NMR 신호 할당 및 P1의 구조 결정을 위해 수행하였다. 완전히 할당된 이들 NMR 스펙트럼 및 거리 데이터에 기초하여, 거리 기하학(distance geometry; DG)과 분자동역학(Molecular dynamics; MD)을 수행함으로써 P1의 구조를 규명하였다. 제안된 구조는 실험 NOE 스펙트럼과, 규명된 구조로부터 계산한 2D NOE 결과 간의 비교를 통해 선택되었으며, 허용 가능한 일치성을 보여주었다. 모든 원자를 중첩(superposition)하였을 때 P1의 전체 평균제곱근편차(total Root-Mean-Square-Deviation; RMSD) 값은 범위였다. 용액 상태의 P1은 (Glu[1]~Cys[12])와 무작위 코일(Pro[13]~Lys[20])이 혼합된 구조를 가진다. 이러한 NMR 결과는 원편광이중굴절 실험 결과로부터 도출된 이차 구조와 잘 일치한다. NMR 기반 구조 연구는 죽상동맥경화증(atherosclerosis) 연구 및 단클론 항체를 이용한 LDL에서 apo B-100의 관찰된 순응 특성 규명에 기여할 수 있다.
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