단백질 인산화는 가장 널리 관찰되고 중요한 단백질 번역후 변형(post-translational modification, PTM) 과정 중 하나이다. 단백질 인산화는 단백질 키나아제에 의해 조절되는데, 각 키나아제는 단백질의 세린(Ser), 트레오닌(Thr), 또는 티로신(Tyr) 잔기의 아미노산 측쇄에 인산기(phosphate group)를 공유 결합으로 부착하며, 반대로 단백질 포스파타아제는 인산화 단백질(phosphoprotein)로부터 인산기를 제거한다. 이러한 가역적인 효소 활성은 다양한 세포 과정에서 단백질의 여러 기능들을 활성화하거나 비활성화함으로써 조절 기전을 제공한다. 본 총설에서는 세린/트레오닌(Ser/Thr) 단백질 키나아제와 단백질 Ser/Thr 포스파타아제에 초점을 맞추어, 이들의 구조와 기질 인식에 대해 기술하고 요약하며, 또한 인산화에 의해 단백질 구조가 조절되는 과정을 다룬다. 본 총설에서 검토한 연구들과 그로부터 얻어진 정보는 단백질 인산화의 기전에 관한 추가적인 구조생물학적, 생화학적 및 통합 연구에 기여할 수 있으며, 나아가 단백질 키나아제 또는 단백질 포스파타아제를 표적으로 하는 약물 발견 접근법에도 도움이 될 수 있다.

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