인유두종바이러스(human papillomaviruses, HPVs)는 비정상적인 세포 증식을 유발하여 자궁경부암과 사마귀와 같은 악성 또는 양성 병변을 초래한다. Alphapapillomavirus 속에서 가장 흔한 고위험 종양유전자형인 HPV16의 게놈은 두 개의 종양단백질을 암호화한다. 이들 단백질 중 하나인 E7은 다수의 숙주 단백질과 상호작용하며 서로 다른 경로를 통해 이들의 기능을 조절한다. 최근 HPV16 E7의 CR2 도메인은 클라트린-어댑터 단백질 2(clathrin-adaptor protein 2, AP2-μ2)의 μ2 소단위와 상호작용하는 것으로 보고되었는데, AP2-μ2는 클라트린 매개 엔도사이토시스(clathrin-mediated endocytosis) 동안 화물의 내재화에 관여하는 어댑터 복합체이다. 본 연구에서는 이들 분자 간 상호작용에 대한 분자적 이해를 제공하기 위해, HPV16 E7 유래 펩타이드와 복합체를 이루는 AP2-μ2의 결정 구조를 규명하였다. 이후의 생화학적 분석 결과, 이러한 상호작용은 주로 Y-x-x-Φ 모티프에 의해 유지되며, HPV16 E7의 산성 클러스터 잔기들이 이를 추가로 뒷받침하는 것으로 나타났다. 마지막으로, 다양한 HPV 유전체형의 E7 CR2 도메인에 대한 서열 정렬을 수행한 결과, AP2-μ2 결합 모티프는 Alpha-, Beta-, Mupapillomaviruses에서 대체로 보존되어 있으나 Nu- 및 Gammapapillomaviruses에서는 그렇지 않은 것으로 확인되었다.

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