본 연구는 Streptomyces subrutilus P5의 천연 Fe superoxide dismutase (FeSOD)와 유전자 재조합 기술로 생산된 6xHis-태그가 결합된 Fe superoxide dismutase (6xHis- FeSOD)의 활성을 비교하여 6xHis-태그의 효소에 대한 영향을 알아보기 위하여 수행되었다. 두 효소 모두 최적 pH는 7로 동일하였으나 6xHis-태그에 의해서 pH 범위는 축소되었다. 천연 효소는 pH 4-9의 범위에서 안정성을 보인 반면 6xHis-FeSOD는 pH 9에서 안정성이 상실되었다. 두 효소의 최적 온도는 차이가 없으나 열 안정성에 있어서는 천연 효소는 $40^{\circ }C$ 이하에서 720분까지 안정성을 유지하였으나 6xHis-FeSOD는 $20^{\circ }C$에서도 360분 이내에 활성을 잃는 것으로 나타났다. $H_2{O}_2$의 6xHis-FeSOD에 대한 저해는 0.5 mM에서 나타났다. 따라서 6xHis-FeSOD는 효소활성은 유지되더라도 열 안정성이 크게 감소되는 결과를 얻었다. 이것은 6xHis-태그가 활성부위 보다는 단백질 전체 구조에 더 많은 영향을 미친 결과라고 생각되었다. 따라서 결과적으로, 6xHis-FeSOD는 효소활성을 pH 6-7 및 $20-40^{\circ }C$ 조건에서 유지하였으나, 단백질 구조가 서로 다른 저장 조건에서 불안정해지고 효소 억제제에 민감해진 것으로 가정할 수 있다.

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