초록 여러 스트레스 조건에서 세포는 스트레스 과립(SGs)의 조립을 유발한다. SGs에 모집되는 다수의 단백질 가운데 RNA 결합 단백질(RBP)과 전사 조절 인자가 포함된다. 본 연구에서는 PAF1 전사 복합체의 구성요소인 hCdc73이 나트륨 비소나트륨(sodium arsenite), MG132, 타프시가르긴(thapsigargin, TG) 또는 열 처리에 반응하여 세포질 SG로 전위(translocation)됨을 보고한다. hCdc73 단백질은 아미노산 256–416으로부터 기원하는 긴 내재적 비정질 영역(IDR)을 보유하며, 이 영역의 존재는 hCdc73이 세포질 SG로 전위되는 데 필요하고 필수적이다. 정제된 hCdc73 IDR은 시험관 내에서 방울(droplets)을 형성했으며, hCdc73 IDR-Cry2의 빛에 의해 유도된 조립(light-activated assembly) 또한 확인되었다. 그러나 단독으로 hCdc73 IDR은 FMR1과 같은 SG 골격(scaffold) 단백질과의 물리적 상호작용이 필요하므로, hCdc73의 SG로의 전위를 충분히 매개하지는 못했다. 세포질의 hCdc73이 SG로 선택적으로 격리(sequestration)되는 현상은 hCdc73/Ski8/eEF1Bγ 복합체로부터 p53 mRNA가 분리(dissociation)되는 것과 일치했으며, 그 결과 전사 후 수준에서 p53 mRNA가 일시적으로 상승하였다. 결론적으로, SG는 번역되지 않는 mRNA의 저장뿐 아니라, SG 내에 전단 음성 조절인자를 구속함으로써 스트레스 반응 유전자에 대한 mRNA의 이용 가능성을 조절하는 기능도 수행한다고 제안한다.

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