히스티딘 인산화는 단백질 인산화의 잘 탐구되지 않은 한 형태이다. 인산화 히스티딘(pHis) 자리는, 특히 세균에서, 널리 존재함에도 불구하고 그 인산화 조절과 생리적 기능은 여전히 잘 이해되지 않았다. 본 연구에서 우리는 안정적인 pHis 유사체를 활용하는 화학단백질체(chemoproteomic) 전략을 개발하여 Escherichia coli에서 pHis 인식 단백질을 동정하고자 하였다. 우리의 프로브는 알려진 pHis 인식자들을 성공적으로 표지하였으며, 인산화 프럭토키나제-1(phosphofructokinase-1, PfkA)와 같이 해당 대사 경로의 핵심 당분해 효소를 포함하여 다수의 추정 pHis 수용체(acceptor)를 밝혀냈다. 우리는 PfkA가 인산화물 운반 단백질 PtsH에 의해 His249에서 히스티딘 인산화를 받으며, 이로 인해 효소 활성이 감소함을 확인하였다. 이러한 인산화는 pHis 특이적 인산가수분해효소 SixA에 의해 가역적으로 역전되어 PfkA의 활성이 회복되었다. 본 연구 결과는 해당 대사 경로인 당분해에 영향을 미치는 새로운 번역후 조절 기전을 제시하며, 세균의 대사 조절에서 히스티딘 인산화가 더 광범위한 역할을 할 가능성을 시사한다.

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