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·2024
An intrinsically disordered peptide tag that confers an unusual solubility to aggregation-prone proteins
Byung Hoon Jo
초록

생명공학 응용을 위한 대장균(Escherichia coli)에서 재조합 단백질을 생산하려는 수요가 높지만, 이들의 생산은 불용성 때문에 여전히 제한된다. 융합 태그는 응집이 잘 일어나는 단백질의 용해도를 향상시키기 위해 성공적으로 사용되어 왔으나, 표적 단백질의 수율과 품질을 높이기 위해서는 더 작고 더 강력한 태그가 필요하다. 본 연구에서는 53개 아미노산 길이의 용해도 증강제인 NEXT 태그를 기술한다. NEXT 태그는 동반 단백질(passenger proteins)에 대한 영향은 최소화하면서 생체 내(in vivo)와 시험관 내(in vitro)에서 모두 용해도를 향상시키는 탁월한 능력을 보였다. 태그의 C-말단 영역이 시험관 내 용해도에 주로 책임이 있었던 반면, N-말단 영역은 생체 내 용해성 발현에 필수적이었다. NEXT 태그는 본질적으로 무질서(intrinsically disordered)한 성질을 가지는 것으로 보이며, 엔트로피적 강모(entropic bristle)처럼 작용하여 인접 분자들을 배제하고 단백질 응집을 예방하는 것으로 보인다. 이 새로운 펩타이드 태그는 발현이 어려운 단백질의 수율과 품질을 증가시키기 위한 융합 파트너로서 일반적인 용도로 활용될 수 있을 것이다.

*본 초록은 AI를 통해 원문을 번역한 내용입니다. 정확한 내용은 하기 원문에서 확인해주세요.

키워드
SolubilityPeptideEscherichia coliFusion proteinIn vivoChemistryYield (engineering)In vitroRecombinant DNABiochemistry
타입
Preprint
IF / 인용수
- / 1
게재 연도
2024