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조병훈 연구실
경상국립대학교 생명과학부 조병훈 교수
Carbonic anhydrase
CO2 capture utilization
NEXT peptide tag
연구 영역
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조병훈 연구실

경상국립대학교 생명과학부 조병훈 교수

조병훈 연구실은 대장균 기반 재조합 단백질 발현과 효소 성능 평가를 중심으로 연구를 수행합니다. 특히 intrinsically disordered peptide 태그인 NEXT를 이용해 난발현 단백질의 용해도와 발현량을 높이고, 링커 및 태그 변형을 통해 안정성을 조절합니다. 탄산무수화효소를 대상으로는 CO2 수화 활성을 색도 기반으로 정량하는 분석법을 구축하고, diatom-inspired 실리카 나노구체에 cation-assisted 방식으로 효소를 in situ 로딩하여 고정화 효율과 내구성을 향상시키는 연구를 수행합니다. 또한 SBP/SFP를 활용한 실리카 고정화 전략을 정리하여 적용 가능 범위를 확장합니다.

Carbonic anhydraseCO2 capture utilizationNEXT peptide tagintrinsically disordered peptideenzyme immobilization
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탄산무수화효소 기반 CO2 수화·포집 활성의 정량 및 안정화 연구 thumbnail
탄산무수화효소 기반 CO2 수화·포집 활성의 정량 및 안정화 연구
Quantification and Stabilization of CO2 Hydration Activity Using Carbonic Anhydrase
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연구 성과 추이
표시된 성과는 수집된 데이터 기준으로 산출되며, 일부 차이가 있을 수 있습니다.
주요 논문
5
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1
Article
|
인용수 0
·
2026
Structural and Biochemical Characterization of an Atypical α-Carbonic Anhydrase from the Tardigrade Ramazzottius varieornatus
Byung Hoon Jo
IF 4.6 (2026)
Molecules
N-말단 IDR의 제거로 인해 부분적으로 강화된 수화(hydration) 활성은, 이 영역이 기질의 확산을 방해하는 동적 엔트로피 장벽으로 작용함을 시사한다. RvCA5는 표면에 노출된 다수의 반응성 시스테인 잔기를 가지며, 이는 산화환원 감지(redox-sensing)를 하는 인간 CA3와 유사하다. 특히 예측된 핵 위치 신호에 부합하듯, 실리코(in silico) 모델링에서는 RvCA5가 C-말단 IDR 인근의 양전하 패치(positive charged patch)를 통해 DNA에 결합할 수 있음을 예측하였다. RvCA5의 DNA 결합 능력은 전기영동 이동도 이동 분석(electrophoretic mobility shift assays)으로 실험적으로 입증되었다. 종합하면, 이러한 결과는 RvCA5가 산화환원에 반응하는 전사 조절인자로 잠재적으로 기능할 수 있음을 시사한다.
https://doi.org/10.3390/molecules31030538
Tardigrade
In silico
Proteome
Cysteine
Peptide
Enzyme
Intrinsically disordered proteins
Electrophoretic mobility shift assay
Subcellular localization
2
Review
|
인용수 16
·
2025
Exploiting Silica-Binding and Silica-Forming Proteins as Versatile Tools for One-Step Enzyme Immobilization on Siliceous Materials
Gyun Taek Lim, Byung Hoon Jo
IF 4.9 (2025)
International Journal of Molecular Sciences
)는 효소 고정화(immobilization)를 위한 대표적인 지지 재료로서 중요한 역할을 한다. 최근의 발전은 다양한 실리카 결합 단백질(silica-binding proteins, SBPs)과 실리카 형성 단백질(silica-forming proteins, SFPs)의 개발로 이어졌으며, 이는 규소(siliceous) 재료 위에 효소를 빠르고 간단한 방식으로 고정화하는 데 있어 매우 유용한 도구이다. SBP는 실리카 표면에서 효소를 제어된 방향성으로 고정화하는 것을 용이하게 하는 반면, SFP는 실리카 입자 내에서 효소의 생체모방적 합성과 봉입(encapsulation)을 가능하게 한다. 본 총설에서는 효소 응용에서 SBP와 SFP의 활용에 관한 최근의 진전들을 살펴본다. 또한 효소 고정화와 관련된 이들의 기전(mechanisms)과 서열(sequence) 특성에 대한 포괄적인 개요를 제공한다. 더불어 SBP 또는 SFP를 사용한 효소에 대해, 재조합(recombinant) 생산 및 고정화 절차를 요약한다. 이어서 이용 가능한 SBP와 SFP를 자연적으로 존재하는 유형과 인공적으로 설계된 유형으로 분류하고, 효소 고정화에서의 활용을 보여주는 최근의 사례들을 제시한다. 본 총설은 다양한 SBP와 SFP의 강점과 한계를 부각시키고, 맞춤형 생체촉매성 실리카 개발을 위한 향후 방향을 조명한다.
https://doi.org/10.3390/ijms26031304
Immobilized enzyme
Enzyme
Nanotechnology
Chemistry
Materials science
Biochemistry
3
Article
|
인용수 8
·
2024
Improved Solubility and Stability of a Thermostable Carbonic Anhydrase via Fusion with Marine-Derived Intrinsically Disordered Solubility Enhancers
Byung Hoon Jo
IF 4.9 (2024)
International Journal of Molecular Sciences
(taCA)는 높은 열안정성을 보이는 점에서 산업 응용에 있어 중요한 요소로서 매력적인 후보로 부상하였다. 그러나 낮은 발현 수준과 불량한 in vitro 용해도는 taCA의 추가 활용을 저해해 왔다. 최근에는 단백질 발현 및 용해도를 향상시키는 해양 유래의, 본질적으로 무질서한 작은 펩타이드인 NEXT 태그의 융합을 통해 이러한 제한이 해결되었다. 본 연구에서는 NEXT-taCA의 용해도와 안정성을 추가로 조사하였다. NEXT 태그와 taCA 사이의 링커 길이를 단축했을 때, 용해도 향상 성능을 손상시키지 않으면서 발현 수준은 감소하였다. NEXT 태그와 NT11 태그를 비교한 결과, taCA의 발현과 용해도를 모두 개선하는 데 있어 NEXT 태그가 우수함이 입증되었다. taCA의 열안정성은 광범위하게 공학화된 DvCA10보다 낮았지만, NEXT 태그가 부착된 taCA는 무태그 taCA에 비해 장기 열안정성이 30% 향상되어, 향상된 용해도가 효소의 열안정성에 기여할 수 있음을 시사하였다. 또한, 새로운 용해도 향상 융합 태그로서 본질적으로 무질서한 두 펩타이드(Hcr 및 Hku 태그)의 생물탐색을 탐구하여 taCA의 발현과 용해도를 개선하는 데 있어 이들의 성능을 확인하였다. 이러한 노력은 taCA의 실용적 적용을 진전시키고, 효소 생화학 및 생물공학을 위한 도구와 통찰을 제공할 것이다.
https://doi.org/10.3390/ijms25021139
Thermostability
Solubility
Chemistry
Carbonic anhydrase
Enzyme
Biochemistry
Organic chemistry
최신 정부 과제
12
과제 전체보기
1
2025년 6월-2029년 12월
|465,000,000
해양탄소 포집용 나노소재 및 탄산광물화 모듈 개발
본 과제의 최종 목표는 해양 탄소 광물화 가속화를 위한 핵심 나노소재 및 고효율/저에너지형 해양 탄소 포집 모듈을 개발하고 실증하는 것임. 이를 위해 고성능 효소 기반 CO2 전환 기술, 자연모사 촉매, 무약품/저에너지형 pH 제어 기술 및 광물화 모듈 설계 등 총 6가지 세부 기술을 개발하고 통합함으로써, 실해수 조건에서 높은 탄소 제거율과 소재/장치 성...
해양탄소포집
탄산광물화
모듈화
나노촉매
전기투석
2
2024년 4월-2027년 4월
|239,200,000
초고성능 무정형 펩타이드 태그 기반 차세대 재조합 단백질 발현 플랫폼
-초고성능 무정형 펩타이드 태그 기반 재조합 단백질 원스텝 발현 플랫폼 개발-개발된 플랫폼을 활용한 유망 산업용 효소/의약용 단백질 고효율 생산
재조합 단백질
수용성 발현
무정형 펩타이드 태그
자가 절단
자가 파쇄
3
주관|
2021년 5월-2024년 2월
|47,716,000
높은 예측 정확도를 지닌 이황화결합 엔지니어링을 통한 환경 정화용 친환경 생촉매의 안정성 강화
◦ 신규 disulfide engineering 알고리즘 개발 - Disulfide engineering은 안정성 강화를 위한 효과적인 효소 공학 기법임. Disulfide engineering에 널리 사용되는 B-factor 기반 선별 방법의 한계를 극복할 수 있는 새로운 선별 알고리즘을 개발하고자 함. Residue interaction network를 기반으로, 아미노산 잔기가 cysteine으로 치환됨에 따라 소실되는 non-covalent interaction과 이에 따른 enthalpic destabilization 효과를 고려한 새로운 선별 알고리즘을 개발함. ◦ 신규 알고리즘을 이용한 환경 정화용 친환경 효소의 안정성 강화 - CA는 CO2 저감에 사용될 수 있는 효소이며, PETase는 PET 생분해 효소임. 가장 높은 열안정성을 지니는 Thermovibrio ammonificans 유래의 CA (TaCA)와 가장 높은 PET 분해 활성을 지니는 Ideonella sakaiensis 유래의 IsPETase를 타겟으로, 신규 disulfide engineering 전략을 적용하여 친환경 CO2 저감 및 PET 플라스틱 생분해를 위한 고성능 생촉매 개발.
효소공학
이황화결합
탄산무수화효소
페테이스
안정성
생물정화
최신 특허
특허 전체보기
상태출원연도과제명출원번호상세정보
공개2024목적 단백질의 불용성 발현 증가를 위한 인플루엔자 A 바이러스 유래 융합 태그 및 이의 용도1020240100644
등록2023목적 단백질의 수용성 발현 증가를 위한 다중 NEXT 태그 및 이의 용도1020230127653
등록2023목적 단백질의 수용성 발현 증가를 위한 감자 바이러스 Y 유래 융합 태그 및 이의 용도1020230051136
전체 특허

목적 단백질의 불용성 발현 증가를 위한 인플루엔자 A 바이러스 유래 융합 태그 및 이의 용도

상태
공개
출원연도
2024
출원번호
1020240100644

목적 단백질의 수용성 발현 증가를 위한 다중 NEXT 태그 및 이의 용도

상태
등록
출원연도
2023
출원번호
1020230127653

목적 단백질의 수용성 발현 증가를 위한 감자 바이러스 Y 유래 융합 태그 및 이의 용도

상태
등록
출원연도
2023
출원번호
1020230051136