우리는 제안된 PD에서의 아스테미졸(astemizole)의 전임상적 유익성이 병리학적 α-시누클레인(α-syn) 응집의 억제와 연관될 수 있다고 가설을 세웠다. 우리는 티오플라빈 T(thioflavin T) 응집 모니터링, 콩고 레드(congo red) 스펙트럼 분석, 세포 생존율 연구, 투과 전자 현미경 영상화를 사용하여 아스테미졸이 아밀로이드 펩타이드의 섬유화 과정에 미치는 영향을 평가하였다. 그 결과 아스테미졸은 높은 몰비에서도 시험관 내에서 α-syn 응집을 억제하지 못했으나 Aβ 응집체의 조립은 억제하였다. 이러한 결과는 아스테미졸의 아밀로이드 형성 억제 효과가 표적 단백질 선택적임을 시사하며, 번역적 PD 모델에서 관찰된 이 화합물의 제안된 유익한 효과는 α-syn 응집을 개선하는 작용 때문이 아닐 수 있다.

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