ABSTRACT McsAB는 단백질-아르기닌 키나아제로서 전사 억제자인 CtsR을 억제함으로써 열충격 유전자를 활성화한다. 그러나 열충격 동안 McsAB가 CtsR을 억제하는 기전은 아직 명확하지 않다. 본 연구에서는 Bacillus subtilis의 McsAZ2-McsB와 CtsR의 복합체에 대한 냉동전자현미경(cryo-electron microscopy) 구조를 제시한다. 구조 분석 결과, McsAZ2-McsB는 막대 모양의 이이종사중체(heterotetramer)를 형성하며, 이들 이이종사중체 중 두 개가 McsB의 인산화 아르기닌 잔기(pArg194 및 pArg333)를 통해 비대칭적으로 교차하는 형상을 이루는 것으로 나타났다. CtsR 이량체는 McsA의 pArg115 및 McsB의 pArg194를 통해 McsAZ2-McsB 올리고머의 홈(groove)에 결합한다. 이방성(anisotropy) 실험은 열충격 동안 CtsR이 조작자(operator)로부터 천천히 분리되며, McsAB가 ATP 의존적으로 이 과정을 촉진함을 시사한다. 또한 McsAB의 아르기닌 잔기에 대한 변이는 열충격 동안 CtsR을 탈취(hijack)하는 능력을 감소시킨다. 이러한 결과는 McsAB의 자가인산화(autophosphorylation)가 신속하고 효과적인 열충격 반응에 필수적임을 보여준다.

*본 초록은 AI를 통해 원문을 번역한 내용입니다. 정확한 내용은 하기 원문에서 확인해주세요.