펩티도글리칸 DL-엔도펩티다아제는 세균 세포벽의 펩티도글리칸에서 펩타이드 줄기를 국소적으로 절단한다. 이 과정은 경직된 펩티도글리칸 층을 느슨하게 함으로써 세균의 성장과 분열을 촉진한다. IseA는 여러 DL-엔도펩티다아제의 활성 부위에 결합하여 세포 용해를 초래하는 과도한 펩티도글리칸 분해를 억제한다. IseA가 DL-엔도펩티다아제 활성을 어떻게 억제하는지 더 잘 이해하기 위해, 펩티도글리칸 DL-엔도펩티다아제 CwlO/IseA 복합체의 결정 구조를 규명하고, 이를 펩티도글리칸 DL-엔도펩티다아제 LytE/IseA 복합체의 구조와 비교하였다. 구조 분석 결과, DL-엔도펩티다아제의 소수성 포켓 결합 잔기 사이에는 유의미한 차이가 확인되었다( CwlO의 F361과 LytE의 W237 ). 또한 결합 분석 결과, CwlO의 F361을 더 부피가 큰 소수성 잔기인 트립토판으로 치환하면 IseA에 대한 결합 친화도가 증가한 반면, 알라닌으로 치환하면 친화도가 감소하였다. 이러한 분석을 통해 DL-엔도펩티다아제의 소수성 포켓 결합 잔기가 IseA-결합 친화도를 결정하며, IseA에 의한 기질 모방적(서브스트레이트-미메틱) 억제에 필요하다는 점이 밝혀졌다.

동일한 오페론 내에서 조절되므로, 키나아제 활성에서 McsA의 역할은 아직 명확히 규명되지 않았다. 본 연구에서는 McsA가 키나아제 활성을 조절하는 분자적 기전을 규명하였다. McsAB 복합체의 결정 구조는 McsA가 두 번째 아연-배위 결합 도메인과 이어지는 루프 영역을 통해 McsB 키나아제 도메인에 결합함을 보여준다. 이러한 결합은 촉매 부위를 재배열하여 McsB의 자기 조립을 방지하고, 정량적 기질 결합을 증진함으로써 McsB 키나아제 활성을 활성화한다. McsA의 첫 번째 아연-배위 결합 도메인과 코일드-코일 도메인은 McsAB 올리고머를 재조립함으로써 추가로 McsB를 활성화한다. 본 결과는 McsA가 단백질-아르기닌 키나아제(단백질-arginine kinase) 홀로효소의 재구성(reconstitution)을 위한 조절 소단위체임을 입증한다. 본 연구는 단백질-아르기닌 키나아제가 세포의 단백질 분해 시스템을 어떻게 지시하는지에 대한 구조적 통찰을 제공한다.