동일한 오페론 내에서 조절되므로, 키나아제 활성에서 McsA의 역할은 아직 명확히 규명되지 않았다. 본 연구에서는 McsA가 키나아제 활성을 조절하는 분자적 기전을 규명하였다. McsAB 복합체의 결정 구조는 McsA가 두 번째 아연-배위 결합 도메인과 이어지는 루프 영역을 통해 McsB 키나아제 도메인에 결합함을 보여준다. 이러한 결합은 촉매 부위를 재배열하여 McsB의 자기 조립을 방지하고, 정량적 기질 결합을 증진함으로써 McsB 키나아제 활성을 활성화한다. McsA의 첫 번째 아연-배위 결합 도메인과 코일드-코일 도메인은 McsAB 올리고머를 재조립함으로써 추가로 McsB를 활성화한다. 본 결과는 McsA가 단백질-아르기닌 키나아제(단백질-arginine kinase) 홀로효소의 재구성(reconstitution)을 위한 조절 소단위체임을 입증한다. 본 연구는 단백질-아르기닌 키나아제가 세포의 단백질 분해 시스템을 어떻게 지시하는지에 대한 구조적 통찰을 제공한다.

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