저온 전자현미경(cryo-electron microscopy, cryo-EM)은 준-원자 수준의 해상도에서 거대분자 구조를 규명하는 데 널리 사용되는 기법이다. cryo-EM 구조 분석에 적합한 입자 크기의 이론적 하한은 38 kDa로 추정되며, 일반적인 제약은 영상 콘트라스트와 입자 정렬 정확도 등의 요인을 포함한다. 본 연구에서는 이러한 하한 크기 임계값에 근접한 두 개의 단백질-리간드 복합체의 cryo-EM 구조를 제시한다. 첫째, 구조적으로 정렬된 질량이 40.8 kDa인 말토스-결합 단백질(maltose-binding protein)과 말토스의 복합체 구조를 해상도 2.4 Å에서 규명하였으며, 이 구조에서 말토스와 물 분자 모두가 명확하게 확인되었다. 둘째, 구조적으로 정렬된 질량이 31.6 kDa로 이론적 38 kDa 하한보다 낮은, 인간 PLK1의 키나아제 도메인과 onvansertib의 복합체 구조를, β-octyl-glucoside 존재 하에서 gold-supported grid를 사용하여 해상도 3.4 Å에서 규명하였다. 밀도 지도는 PLK1의 이차구조 백본을 명확히 보여주며, onvansertib. 이러한 결과는 cryo-EM이 작은 단백질 또는 도메인의 구조를 규명하는 데 효과적으로 활용될 수 있으며, 구조적 기준표지자(fiducials) 없이도 작은 단백질에 대한 구조 기반 약물 스크리닝을 수행할 수 있음을 보여준다.

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