글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소(GAPDH)는 해당과정(glycolysis)과 포도당신생과정(gluconeogenesis) 동안 글리세르알데하이드 3-인산과 1,3-비스인산글리세르산의 상호전환을 촉매한다. 대부분의 생물에서는 단일 GAPDH가 이 반응을 담당한다. 그러나 Bacillus subtilis는 이 효소의 두 가지 이소폼, 즉 GapA와 GapB를 가지며, 각각은 서로 반대 방향으로 반응을 촉매한다. GapA는 보조인자로 NAD+를 사용한 반면, GapB는 NADP+를 선호한다. 본 연구에서는 2.3 Å 해상도에서 GapB의 결정 구조를 보고한다. GapB 결정에 대한 X선 회절은 2.0 Å 해상도까지 관측되었으며, 분자 대체를 통해 구조를 규명하였다. 전체적인 접힘(overall fold)과 4차 구조(동종 사량체, homo-tetramer)는 보고된 GAPDH들과 유사하였다. NADP+의 부재로 인해 S-loop이 결실되어 있었다.

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