ABSTRACT 리보솜 합성 및 번역 후 변형 펩타이드(RiPPs)는 유전적으로 암호화된 전구 펩타이드의 효소적 변형이라는 뚜렷한 생합성 논리를 갖는 구조적으로 다양한 천연물의 한 계열이다. 이들의 구조적 및 생합성적 다양성은 대체로 충분히 탐색되지 않은 상태이나, 독특한 구조 모티프와 생합성 경로를 지닌 새로운 하위군(subclass)을 규명하는 일은 어려웠다. 여기에서, 여러 RiPP 하위군에 존재하는 단백질 L-(iso)아스파르틸 O-메틸전이효소(PIMTs)가 매우 높은 상동성을 지닌다는 점을 보고한다. 특히, PIMT 유전자의 명백한 진화적 전달 양상은 새로운 RiPP 하위군을 식별하기 위한 기반이 될 수 있음을 발견하였다. 생화학적 및 구조적 분석은 이러한 상동성 PIMT들이 일반적으로 아스파르트산을 아스파르트산- O -메틸 에스터 및 아스파르트이미드 중간체를 경유하여 isoaspartate로 전환하며, 변형을 위해 순환(cyclic) 또는 헤어핀(hairpin)과 같은 구조를 필요로 하는 경우가 많음을 시사한다. PIMT에 대한 상동성 기반 생물정보학 분석을 수행함으로써, PIMT가 2차 변형을 도입하는 알려진 RiPP 하위군에 대한 2,800개 이상의 생합성 유전자 클러스터(BGCs)를 확인하였고, PIMT가 1차 변형 효소로 기능하는 1,500개 이상의 BGCs를 확인하여, pimtides라고 명명한 새로운 RiPP 하위군을 정의하였다. 본 결과는 2차 생합성 역할을 갖는 단백질의 유전체 마이닝(genome mining)이 RiPP의 새로운 생합성 경로를 발견하는 효과적인 전략이 될 수 있음을 시사한다. Insert Table of Contents artwork here

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