철은 대부분의 원핵세포에서 대사와 성장에 필수적이다. 페릭 섭취 조절자(ferric uptake regulator, Fur) 단백질은 세균에서 철 항상성 및 대사 과정의 조절에 중추적인 역할을 한다. Fur는 환경 신호에 대한 반응으로 철의 적절한 활용과 세포 기능의 유지를 보장한다. Fur 단백질은 N-말단의 DNA 결합 도메인(DNA-binding domain, DBD)과 C-말단의 이량체화 도메인(dimerization domain, DD)으로 구성되며, 일반적으로 용액 내에서 이량체로 존재한다. Fur 단백질에는 S1, S2, S3로 명명된 보존적 금속 결합 자리가 있다. 그중 S2 자리는 조절 자리로 작용하며, S2에서의 금속 결합은 구조적 변화를 유발한다. 또한 전사 조절자로서 Fur는 Fur box라고 불리는 일치(consensus) DNA 서열에 특이적으로 결합한다. Fur 단백질의 구조적 및 기능적 특성을 규명하기 위해, 금속 또는 DNA 결합 Fur 단백질이나 apo-Fur 단백질의 다양한 구조가 규명되었다. 본 총설에서는 리간드 결합 상태에 따른 Fur 단백질의 구조적 특성과 Fur 단백질을 표적하는 약물 개발 전략에 초점을 맞춘다. 이러한 정보는 약물 발견에 유용한 통찰을 제공한다.

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