강성민 연구실
덕성여자대학교 약학과
강성민 교수
Toxin–Antitoxin 시스템
구조생물학
항균 펩타이드
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강성민 연구실
덕성여자대학교 약학과 강성민 교수
강성민 연구실은 세균 유래 단백질 표적의 구조적 특징을 기반으로 약물개발 단서를 도출하는 연구를 수행합니다. 특히 TOXIN-ANTITOXIN 시스템에서 독소 활성 조절과 인터페이스를 이해하고, 구조 기반 de novo 설계 및 α-helix stapled peptide 전략을 적용해 항균 펩타이드의 결합/활성 조절 가능성을 평가합니다. 또한 철 항상성 조절인자 Fur의 금속-의존 DNA 결합 특성과 세균 효소(PBP4, arginine kinase 계열)의 촉매·조절 메커니즘을 구조 관점에서 해석하여 타깃팅 근거를 축적합니다.
Toxin–Antitoxin 시스템구조생물학항균 펩타이드Stapled peptide구조 기반 약물설계
대표 연구 분야
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독소-항독소(TOXIN-ANTITOXIN) 시스템 기반 항균 펩타이드 구조설계
Structure-Based Design of Antimicrobial Peptides Targeting Toxin–Antitoxin Systems
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독소-항독소(TOXIN-ANTITOXIN) 시스템 기반 항균 펩타이드 구조설계
Structure-Based Design of Antimicrobial Peptides Targeting Toxin–Antitoxin Systems
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금속 결합 및 DNA 결합 조절인자(Fur) 표적 약물개발 전략
Drug Discovery Strategies Targeting the Fur Metal-Dependent DNA-Binding Regulator
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세균 효소 표적의 구조기반 기능 해석 및 항균/표적화 설계
Structure-Based Functional Characterization of Bacterial Enzyme Targets for Therapeutic Design
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연구 성과 추이
표시된 성과는 수집된 데이터 기준으로 산출되며, 일부 차이가 있을 수 있습니다.
주요 논문
5
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1
Review
|
인용수 1
·
2025Structural Insights into Arginine Kinase and Phosphagen Kinase Homologs: Mechanisms of Catalysis, Regulation, and Evolution
Sung‐Min Kang
IF 3.5 (2025)
Biology
고해상도 결정 구조와 cryo-EM 구조는 공통적인 2-도메인 아키텍처를 규명하고, 기질 유도에 따른 순응 변화, 도메인 상호 협동성 및 촉매 기전에 대한 통찰을 제공한다. 돌연변이 연구는 His284와 같은 보존 잔기뿐 아니라 효소 동역학에 대한 그들의 영향도 부각한다. 특히 McsB와 같은 세균성 아르기닌 키나제 유사 키나아제의 구조는 McsA와 같은 활성화 인자에 의해 매개되는 조절 기전을 밝혀낸다. 이러한 구조적 다양성과 기능적 특이성은 포스파젠 키나아제의 진화적 적응성을 시사하며, 잠재적 약물 표적 또는 진단 표지자로서의 관련성을 강조한다.
https://doi.org/10.3390/biology14091176
Biology
Arginine kinase
Kinase
Biochemistry
Arginine
Cell biology
Genetics
Amino acid
2
Review
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인용수 13
·
2024Structural Perspectives on Metal Dependent Roles of Ferric Uptake Regulator (Fur)
Sung‐Min Kang, Hoon-Seok Kang, Woo‐Hyun Chung, Kyu‐Tae Kang, Do-Hee Kim
IF 4.8 (2024)
Biomolecules
철은 대부분의 원핵세포에서 대사와 성장에 필수적이다. 페릭 섭취 조절자(ferric uptake regulator, Fur) 단백질은 세균에서 철 항상성 및 대사 과정의 조절에 중추적인 역할을 한다. Fur는 환경 신호에 대한 반응으로 철의 적절한 활용과 세포 기능의 유지를 보장한다. Fur 단백질은 N-말단의 DNA 결합 도메인(DNA-binding domain, DBD)과 C-말단의 이량체화 도메인(dimerization domain, DD)으로 구성되며, 일반적으로 용액 내에서 이량체로 존재한다. Fur 단백질에는 S1, S2, S3로 명명된 보존적 금속 결합 자리가 있다. 그중 S2 자리는 조절 자리로 작용하며, S2에서의 금속 결합은 구조적 변화를 유발한다. 또한 전사 조절자로서 Fur는 Fur box라고 불리는 일치(consensus) DNA 서열에 특이적으로 결합한다. Fur 단백질의 구조적 및 기능적 특성을 규명하기 위해, 금속 또는 DNA 결합 Fur 단백질이나 apo-Fur 단백질의 다양한 구조가 규명되었다. 본 총설에서는 리간드 결합 상태에 따른 Fur 단백질의 구조적 특성과 Fur 단백질을 표적하는 약물 개발 전략에 초점을 맞춘다. 이러한 정보는 약물 발견에 유용한 통찰을 제공한다.
https://doi.org/10.3390/biom14080981
Regulator
Biology
Biochemistry
Plasma protein binding
DNA-binding protein
Transcriptional regulation
Cell biology
DNA
Ligand (biochemistry)
Binding site
3
Article
|
인용수 3
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2024Structural Insights into the Penicillin-Binding Protein 4 (DacB) from Mycobacterium tuberculosis
Sung‐Min Kang, Do‐Hee Kim
IF 4.9 (2024)
International Journal of Molecular Sciences
(MtbPBP4)는 카복시펩티다아제로 기능하는 것으로 알려져 있으며, 결핵 치료 약물 또는 항생제의 표적으로서 카복시펩티다아제가 갖는 역할과 중요성은 지난 10년 동안 광범위하게 조사되어 왔다. 그러나 그들의 정확한 관여 양상은 여전히 불완전히 이해되고 있다. 본 연구에서는 예측 모델링을 수행하고 MtbPBP4의 3차원 구조를 분석하였다. 흥미롭게도 MtbPBP4는 상동체에 비해 구별되는 도메인 구조를 보였다. meropenem을 이용한 도킹 연구는 PBP에서 보존된 활성 부위 잔기의 존재를 확인하였다. 이러한 결과는 MtbPBP4의 분자적 기능을 이해하기 위한 구조적 기반을 확립함과 동시에 새로운 항생제 탐색을 위한 기반을 제공한다.
https://doi.org/10.3390/ijms25020983
Mycobacterium tuberculosis
Microbiology
Penicillin binding proteins
Penicillin
Tuberculosis
Chemistry
Bacterial protein
Computational biology
Biology
Antibiotics
최신 정부 과제
1
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1
주관|
2019년 2월-2022년 2월
|100,000,000원폐렴구균 및 폐렴간균 유래의 독소-항독소 시스템을 기반으로 한 항생제 개발
▶ 연구대상 범위
● 타겟군 범위로서 S. pneumoniae 유래의 HicBA, HigBA, RelBE TA system 단백질 3종과 K. pneumoniae 유래의 MazEF, RelBE, VapBC TA system 단백질 3종.
▶ 연구방법 범위
● 타겟 독소-항독소 복합체 단백질과 타겟 단백질-저해제 복합체의 3차원 구조 분석과 Dynamics 연구를 위한 X-ray crystallography 및 NMR spectroscopy.
● 펩타이드성 후보물질의 효과 증진을 위한 스테이플식 커플링 (stapled coupling), 수소결합대리 (hydrogen-bond surrogate) 및 나선도 확인을 위한 CD (circular dichriosm) spectroscopy.
● small molecule성 후보물질 발굴을 위한 HTS (high-throughput screening) 검색 및 인위적인 α-helix mimicry.
● 도출된 후보물질의 저해제로서의 유효성 검증을 위한 in vitro competition assay, ITC (Isothermal calorimetry), MIC (Minimum inhibitory concentration) test, FACS (Fluorescence-activated cell sorting) 방법 겸용.
● 본 과제를 통해 도출된 조절 물질은 향후 후속 연구로서 10종 이상의 MDR/XDR (Multidrug resistant/Extensive drug resistant) 균주에 대한 efficacy 및 cross-resistance 확인, mouse와 rat 를 이용한 DMPK (Drug metabolism and pharmacokinetics) 확인을 통해 기업체와 연계하여 상품으로 개발할 수 있음.
항생제 개발
구조기반약물발굴
폐렴균
독소-항독소 시스템
최신 특허
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폐렴구균의 독소-항독소 체계를 표적으로 하는 항생 펩타이드 및 이의 용도
상태
등록출원연도
2018출원번호
1020180093969결핵균 독소-항독소 체계를 표적으로 하는 펩타이드 및 이의 용도
상태
등록출원연도
2017출원번호
1020170096784