철-황(Fe-S) 클러스터의 생합성을 매개하는 핵심 스캐폴드 단백질인 IscU는, 다목적이며 효율적인 기능에 필수적인 전이성(metamorphic) 특성을 나타낸다. 선행 연구들은 IscU가 상호 전환하는 두 가지 형태, 즉 구조화된 상태(S-state)와 무질서 상태(D-state)를 가지며, 각각이 고유한 기능과 상호작용 네트워크에 기여한다는 점을 보여주었다. 생리학적 중요성에도 불구하고, IscU의 독특한 구조적 이질성이 유지되는 정밀한 기전은 아직 명확히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 계산적 및 실험적 접근을 사용하여 IscU의 전이성 조절에서 N-말단의 질서-무질서(order-disorder)가 핵심적 역할을 한다는 사실을 규명하였다. 우리는 N-말단 영역이 다른 IscU 영역들과 공진화적(coevolutionary) 관계를 통해 연결되며, 더 큰 구조적 가소성을 보인다는 것을 확인하였다. 또한 N-말단 영역의 질서정연함 정도는 IscU의 S-state 안정화와는 양의 상관관계를, HscA에 대한 친화도와는 음의 상관관계를 나타낸다는 점을 입증하였다. 이는 N-말단 영역의 유연성이 IscU의 생리학적 효율성과 유효성을 최적화하도록 정교하게 조절됨을 시사한다. 마지막으로, N-말단 모티프를 모방하는 펩타이드가 IscU의 전이성 특성을 조절할 수 있음을 보여주었으며, 이는 관련 병원성 과정에 대한 새로운 치료 잠재력을 제안한다.

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