초산화물 불균등화효소 1(SOD1) 필라멘트의 형성은 근위축성 측삭경화증(ALS)과 연관되어 있는 것으로 시사된다. 활성 상태에서 Cys57과 Cys146 사이에 형성되는 이황화 결합의 역할은 잘 연구되어 왔으나, SOD1 필라멘트 형성에서 환원된 시스테인 잔기인 Cys6 및 Cys111의 역할은 아직 명확하지 않다. 본 연구에서는 효소 활성을 갖는 단백질 시료로부터 출발하여, thiol 기반 환원 및 금속 결핍 조건 하에서 야생형(WT)과 C6A/C111A SOD1 필라멘트의 극저온 전자현미경(cryo-EM) 구조를 규명하고 비교함으로써, 환원된 시스테인 잔기의 역할을 조사하였다. C6A/C111A 변이 SOD1은 WT 단백질보다 더 빠르게 필라멘트를 형성하였다. 변이 구조는 특징적인 짝지어진 프로토필라멘트 배열을 보였으며, 이는 WT SOD1에서 관찰된 단일 프로토필라멘트 구조의 필라멘트 코어보다 더 작은 코어를 가졌다. 단일 프로토필라멘트 형태는 발달이 더 느렸지만, 상호 종자보식(cross-seeding) 실험에서는 Cys6 및 Cys111 변이의 존재 여부와 관계없이 짝지어진 프로토필라멘트에 비해 단일 프로토필라멘트 형태가 우세함이 확인되었다. 이러한 결과는 필라멘트 코어 내 아미노산 잔기의 수가 조립에 필요한 에너지 요구량을 결정하는 데 중요함을 강조한다. 본 연구는 필라멘트 형성의 개시와 전파를 규명함으로써, 궁극적으로 유해한 아밀로이드 필라멘트로 이어질 수 있는 ALS 병인에 대한 통찰을 제공한다.

진핵 세포 골격의 주요 구성요소인 비멘틴 중간섬유(IF)의 복잡한 조립 과정은 아직 충분히 규명되지 않았다. 본 연구에서는 용해성 사량체 비멘틴 단위에서 성숙한 11-nm 관상 섬유로의 전이를 조사함으로써, 중간섬유 조립에 대한 이해에서 중요한 공백을 다루었다. 이론적 모델링과 실험 데이터 분석을 결합하여, 나선형 턴의 역할과 용해성 사량체에 의한 갭 메움(gap filling)을 강조하는 새로운 조립 순서를 제안한다. 본 연구 결과는 비멘틴의 독특한 구조적 역학을 조명하며, 중간섬유 형성의 일반적 원리에 대해 더 넓은 함의를 시사한다.