이들 중에서, 해당 대사 경로의 중심 효소인 포스포프럭토키나아제-1(PfkA)을 동정하였으며, 이는 인산 전달체 단백질 HPr(PtsH)에 의해 His249에서 pHis를 수용하여 인산화된다. 이러한 인산화는 탄소원 가용성에 의해 조절되며 PfkA의 키나아제 활성을 억제하는 반면, pHis 특이적 포스파타아제 신호 억제 인자 X(SixA)는 그 효과를 역전시켜 키나아제 기능을 회복시킨다. 본 연구 결과는 히스티딘 인산화가 주요 해당과정(글리콜리시스) 효소의 활성을 역동적으로 조절하는 새로운 조절 기전을 보여주며, pHis가 세균 대사에서 더 광범위한 역할을 수행할 가능성을 시사한다.

이들 중에서, 해당 대사 경로의 중심 효소인 포스포프럭토키나아제-1(PfkA)을 동정하였으며, 이는 인산 전달체 단백질 HPr(PtsH)에 의해 His249에서 pHis를 수용하여 인산화된다. 이러한 인산화는 탄소원 가용성에 의해 조절되며 PfkA의 키나아제 활성을 억제하는 반면, pHis 특이적 포스파타아제 신호 억제 인자 X(SixA)는 그 효과를 역전시켜 키나아제 기능을 회복시킨다. 본 연구 결과는 히스티딘 인산화가 주요 해당과정(글리콜리시스) 효소의 활성을 역동적으로 조절하는 새로운 조절 기전을 보여주며, pHis가 세균 대사에서 더 광범위한 역할을 수행할 가능성을 시사한다.

현재까지. 조합론적 대사공학 접근법은 FA 유래 화학물질과 연료의 대규모 생산에 매우 유용함을 입증할 수 있다.

히스티딘 인산화는 단백질 인산화의 한 형태로서 아직 충분히 탐구되지 않았다. 인산화 히스티딘(pHis) 자리, 특히 세균에서의 pHis 자리는 널리 존재함에도 불구하고, 이들의 인산화 조절과 생리적 기능은 여전히 제대로 이해되지 않은 상태이다. 본 연구에서는 안정적인 pHis 유사체를 이용한 화학프로테오믹스 전략을 개발하여 대장균(Escherichia coli)에서 pHis를 인식하는 단백질을 규명하고자 하였다. 본 프로브는 알려진 pHis 인식 단백질들을 성공적으로 표지하였으며, 포스포프루크토키네이스-1(phosphofructokinase-1, PfkA)과 같이 주요 해당(該當)당(糖)분해 효소를 포함하여 다수의 잠재적 pHis 수용체(acceptor)를 밝혀냈다. 우리는 PfkA가 인산 운반체 단백질 PtsH에 의해 His249에서 히스티딘 인산화를 겪으며, 그 결과 효소 활성이 감소함을 확인하였다. 이러한 인산화는 pHis 특이적 포스파타아제 SixA에 의해 가역적으로 되돌아가며 PfkA의 활성이 회복되었다. 본 연구 결과는 해당당(糖)분해에 영향을 미치는 새로운 사후번역(後受轉) 조절 기전을 제시하며, 세균의 대사 조절에서 히스티딘 인산화가 더 광범위한 역할을 수행할 가능성을 시사한다.