주요 논문
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2025NMR backbone assignment of tIK peptides and their interactions with DPC micelles
Minseon Kim, Ji Yeon Park, Yongae Kim
IF 2.8 (2025)
Journal of Analytical Science & Technology
염증은 유해한 자극으로부터 신체를 보호하는 데 필수적인 면역 반응이지만, 과도하거나 장기간 지속되는 염증은 만성 염증성 질환으로 이어질 수 있다. K562 백혈병 세포주에서 처음 분리된 IK 단백질은 염증성 사이토카인의 발현을 하향 조절함으로써 항염증 효과를 지니는 것으로 알려져 있다. 절단된 형태인 tIK는 유사한 조절 효과를 나타낸다. 본 연구에서는 잠재적 항염증 활성을 갖는 tIK의 짧은 펩타이드 유도체로 tIK-9mer 및 tIK-14mer를 설계하였다. 이들 펩타이드의 구조적 특성을 규명하기 위해 용액 상태 NMR 분광법을 이용하여 막의 유무를 포함한 서로 다른 조건에서의 펩타이드의 형태(conformation)를 분석하였다. tIK 단백질은 IL-10 수용체(IL-10Rα)와의 상호작용을 통해 항염증 기능을 발휘할 것으로 기대되므로, 그 기전을 이해하기 위한 예비 단계로 막과의 연관성을 조사하였다. 또한 항균 펩타이드와 항염증 펩타이드 간의 구조적 및 기능적 유사성을 고려하여, tIK 유사체가 항균성을 지니는지 평가하기 위해 항균 활성 분석을 수행하였다. 본 연구의 결과는 tIK 유래 펩타이드의 구조에 대한 통찰을 제공하며, 염증성 질환에서의 잠재적 치료적 적용을 위한 기반을 마련한다.
https://doi.org/10.1186/s40543-025-00513-0
Peptide
Immune system
Nuclear magnetic resonance spectroscopy
K562 cells
Antimicrobial
Inflammation
Antimicrobial peptides
Drug
Cytokine
Function (biology)
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2024Minseon Kim, Ji Yeon Park, Yongae Kim
IF 2.2 (2024)
Bulletin of the Korean Chemical Society
항생제 사용과 관련된 문제인 항생제 내성 세균에 대항할 수 있는 항균 펩타이드(AMP)에 관한 연구가 주목받고 있다. AMP의 여러 유형 가운데 양이온성 AMP는 정전기적 상호작용을 통해 세균의 막과 결합하여 이를 파괴함으로써 세균 사멸을 유도한다. 금속 이온이 존재하는 경우, 이러한 양이온성 AMP는 유익한 항균 활성을 지닌다. 본 연구에서는 구조 변화 분석과 항균 활성 시험을 통해, 항균 활성이 향상된 소 유래 AMP 유사체인 LPcin-YK5가 2가 이온인 구리(II)와 아연(II) 이온과 상호작용하는지를 규명하였다. YK5와 2가 이온 간의 상호작용은 YK5의 이차 구조 안정성에 기여하였고, 이로 인해 항균 활성에 대한 시너지 효과가 나타남을 관찰하였으며, 이는 다른 양이온성 AMP와 2가 이온 간의 상호작용과도 일치하는 결과이다. 흥미롭게도, YK5의 이차 구조 변화와 그람음성 세균에 대한 항균 활성은 구리(II) 존재 시보다 아연(II) 존재 시에서 더 두드러졌다. 따라서 YK5와 2가 이온의 이러한 효과는 항생제 내성 미생물을 대상으로 한 항생제 설계에 대한 함의를 가질 수 있다.
https://doi.org/10.1002/bkcs.12929
Divalent
Antimicrobial
Chemistry
Antimicrobial peptides
Peptide
Cationic polymerization
Bacteria
Metal ions in aqueous solution
Biochemistry
Metal
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2023NMR Structural Study of Syndecan-4 Transmembrane Domain with Cytoplasmic Region
Minseon Kim, Yongae Kim
IF 4.2 (2023)
Molecules
Syndecan-4 (SDC4)는 syndecan 계열에 속하는 막관통 헤파란설페이트 프로테오글리칸(HSPG)이다. 이는 대부분의 Mammalia 세포 유형에 존재한다. 그 구조는 헤파란설페이트로 변형된 세포외 도메인, 단일 막관통 도메인, 그리고 짧은 C-말단 세포질 도메인을 포함한다. SDC4의 전반적인 세포 기능과 관련하여, 다른 세포나 리간드가 그 외부 도메인(ecto-domain)에 결합할 수 있다. 또한 4,5-비스인산 포스파티딜이노시톨( PIP2 ) 또는 단백질 키나아제 Cα가 그 세포질 도메인(cyto-domain)에 결합하여 하류 신호전달 경로를 활성화할 수 있다. syndecan의 신호 전달 기전 을 이해하기 위해서는, 실제 구조와 기능 사이의 상호작용을 생체 내(in vivo)에서 파악하는 것이 중요하다. 따라서 SDC4의 구조를 규명하여 SDC4의 리간드 결합 거동을 이해하는 것이 중요하다. 본 연구에서는 Syd4-eTC(SDC4)의 짧은 세포외 도메인, 막관통 도메인, 세포질 도메인의 구조를 밝히기 위해 발현 및 정제를 수행하였다. 용액상 NMR 분광법과 고체상 NMR 분광법을 사용하여 막 환경에서 Syd4-eTC의 구조를 연구하고, Syd4-eTC와 PIP2 사이의 상호작용을 입증하였다.
https://doi.org/10.3390/molecules28237855
Syndecan 1
Transmembrane protein
HAMP domain
Transmembrane domain
Chemistry
Cytoplasm
Signal transduction
Phosphatidylinositol
Biophysics
Cell biology
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2022Structural Studies of Expressed tIK, Anti-Inflammatory Peptide
Minseon Kim, Yongae Kim
IF 5.6 (2022)
International Journal of Molecular Sciences
사이토카인 불균형은 염증의 원인 중 하나이다. 염증은 부작용 없이 아직 충분히 치료되지 못하고 있다. 따라서 우리는 부작용을 최소화하는 펩타이드 약물을 개발하고자 하였다. 펩타이드 약물은 생체친화적이며 생체특이적인 장점을 갖는다. 선행 연구에서 항염증 활성을 갖는 3개의 펩타이드는 IK 단백질의 절단체(tIK) 단백질, 즉 항염증 효과를 지닌 IK 단백질의 한 조각을 기반으로 도출되었다. 본 연구의 목적은 세 펩타이드의 발현, 분리, 정제 과정을 세균 균주를 사용하여 최적화하고 그 과정을 기술하는 것이었다. 최종 정제된 고순도 펩타이드에 대해 원편광 이색성(circular dichroism) 및 용액 상태 핵자기공명 분광법(solution state nuclear magnetic resonance spectroscopy)을 수행하였으며, 그 2차 구조 또한 확인하였다.
https://doi.org/10.3390/ijms24010636
Peptide
Circular dichroism
Inflammation
Anti-inflammatory
Chemistry
Cytokine
Biochemistry
Nuclear magnetic resonance spectroscopy
Peptide sequence
Computational biology
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2021Structural and Mechanismic Studies of Lactophoricin Analog, Novel Antibacterial Peptide
Minseon Kim, Jinyoung Son, Yongae Kim
IF 6.208 (2021)
International Journal of Molecular Sciences
P NMR 실험을 통해 LPcin 유사체의 인지질 이중층에서 3차원 형태와 항균 기전을 제안한다. 본 연구는 새로운 항균 펩타이드의 개발을 위한 시스템을 정립하고, 항생제 대체물에 관한 연구를 위한 이론적 기반을 확립할 것으로 기대된다.
https://doi.org/10.3390/ijms22073734
Antibacterial activity
Peptide
Chemistry
Nuclear magnetic resonance spectroscopy
Antibacterial agent
Bacteria
Combinatorial chemistry
Lipid bilayer
Minimum inhibitory concentration
Bacterial cell structure